Белки в тувинских национальных молочных продуктах

Актуальность изучания и использования

В настоящее время очень много учащихся питаются неправильно. Особенно учащиеся 1 смены приходят не позавтракав. Не соблюдается режим питания. Также суточная норма органических и минеральных веществ, витаминов в рационе питания учащихся не соответствует норме. Все это сказывается на здоровье. Поэтому очень важно уметь планировать меню согласно полу, возрасту, виду деятельности человека, уметь находить и знать содержание различных веществ в пище.

Белки. Состав и строение белков

Белки (полипептиды) - биополимеры, построенные из остатков

α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.

Формально образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот :

При взаимодействии двух молекул α-аминокислот происходит реакция между аминогруппой одной молекулы и карбоксильной группы - другой. Это приводит к образованию дипептида

Из трех молекул α-аминокислот (глицин+аланин+глицин) образуется трипептид:

H2N-CH2CO-NH-CH(CH3)-CO-NH-CH2COOH

Аналогично происходит образование тетра-, пента- и полипептидов.

В состав всех белков входят атомы водорода, кислорода, азота; во многие белки входят еще атомы серы, а в некоторые - атомы металлов железа, цинка, меди. Белки составляют 10-20% от сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки. Молекулярные массы различных белков (полипептидов) составляют от 10 000 до нескольких миллионов. Макромолекулы белков имеют стеререгулярное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств.

Несмотря на многочисленность белков, в их состав входят остатки лишь 22 α-аминокислот.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков.

Первичная структура - определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура - конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры - α-спираль.

Третичная структура - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Четвертичная структура - агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.

Функции белков

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Функции белков в природе универсальны:

каталитические (ферменты);

регуляторные (гормоны);

структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

двигательные (актин, миозин);

транспортные (гемоглобин);

запасные (казеин, яичный альбумин)

защитные (иммуноглобулины) и т. д.

Каталитическая. Подавляющая масса биологических катализаторов по своей химической природе являются белками.

Белки- ферменты катализируют протекание в организме химических реакций. Эти реакции, в силу энергетических причин, сами по себе либо вообще не протекают в организме, либо протекают слишком медленно.

В пространственной организации ферменты состоят из нескольких доменов и обычно обладают четвертичной структурой, т. е состоят из нескольких цепей. Кроме того, ферменты могут иметь в своем составе и небелковые компоненты. Белковая часть носит название апофермент, а небелковая- кофактор или кофермент (коэнзим). Апофермент и кофермент вместе составляют единый каталитически активный комплекс- голофермент.

Предшественниками многих коферментов являются витамины. Так, пантотеновая кислота – предшественник коэнзима А, играющие важную роль в метаболизме; никотиновая кислота ( не путать с никотином, содержащимся в табаке) – предшественник НАД и НАДФ, участвующих в окислительно- восстановительных реакциях и. т. д.

В молекуле фермента имеется так называемый активный центр, в котором, собственно, и протекает реакция превращения субстрата. Он состоит из двух участков – сорбционного и каталитического. Первый отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата, а второй – за протекание собственно акта катализа. Сорбционный участок обычно образован неполярными и несколькими заряженными аминокислотами, а каталитический – полярными и зараженными. Активный центр чаще всего располагается на границе двух доменов.

Некоторые ферменты, помимо активного центра, имеют один или несколько регуляторных (аллостерических) центров. С этим участками могут связываться молекулы, регулирующие активность фермента. Они носят название модуляторы. В качестве примера можно привести цАМФ, остаток неорганического фосфата.

Регуляция активности ферментов может осуществляться различными способами. Например, при помощи ковалентной модификации; в результате аллостерического взаимодействия ; путем компартментации ферментов и объединения их в комплексы и. т. д. Кроме того, ряд ферментов синтезируются в виде неактивных предшественников, активация которых требует определенных условий среды или наличия того или иного вещества.

Строительная. белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Количество белка в мембранах составляет более полвины массы. Это различные по составу белки которые могут быть разделены электрофорезом или другими методами. Белки мембран трудновыделимы потому, что при нейтральных значениях рН они нерастворимы в воде. Их молекулярные массы колеблются в пределах от 23000-60000. из большого разнообразия структурных белков приведем несколько примеров: кератины являются структурными компонентами кожи, перьев, копыт. Коллаген входит в состав соединительной ткани и составляет основу сухожилия, хрящей и фибриона- обязательный компонент шелка. Эластин входит в структуры эластичных соединительных тканей- связок[3]. Транспортная. Ряд белков крови способны присоединять и переносить различные вещества. Альбумин транспортирует жирные кислоты, альфа- бета – глобулины переносят ионы металлов (Си, Fe) и гормоны. Гемоглобин переносит кислород. Транспортную функцию осуществляет белки – переносчики плазматических мембран.

Регуляторная. Многие гормоны являются веществами белковой природы, например: инсулин, глюкагон (антагонист инсулина), аденокоритикотропный гормон (АКТГ) и некоторые другие.

Защитные. Ее выполнять иммуноглобины крови, являющиеся антителами, фибрин и тромбин, участвующие в свертывании крови и останавливающие кровотечение. Сюда же можно отнести группу антиоксидантных ферментов (супероксиддимуттазу – СОД, каталазу), которые препятствуют развитию свободнорадикальных процессов, чрезвычайно вредных для организма.

Сократительная. Благодаря движению относительно друг друга нитей белков актина и миозина осуществляется сокращение мышц.

Рецепторная. Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, образуют рецепторы, которые «воспринимают информацию» от молекул гормонов.

Кроме перечисленных, белки выполняет еще множество других функций.

Белки в составе пищи

Жизнь без пищи невозможна. Именно пища является одним из связующих звеньев организма с природой. Суточная потребность в белке зависит от пола, возраста, образа жизни человека.

Организму требуется определенное количество белков (80-100%, углеводов 400-500г), жиров (80-100г) в сутки, причем дело не только в количестве, но и в их соотношении.

У разных народов известны различные кисломолочные продукты, которые можно разделить на 2 вида:

продукты кисломолочного брожения. К ним относятся все простокваши.

продукты смешанного кисломолочного и спиртового брожения- кумыс, кефир, айран и другие.

Для первой группы кисломолочных продуктов характерен плотный, для второй- нежный сгусток, более острый вкус и наличие углекислоты.

У тувинского народа имеются следующие продукты:

Тарак (кефир). Его приготовление начинают ближе к весне. Для этого применяют кору кустарника, свернув его в трубочку помещают в деревянное ведро с теплым молоком. Посуду заворачивают в теплое покрывало и помещают в теплое место. На завтра тарак уже готов.

Хойтпак (). Его изготовляют летом, когда много молока. Для этого берут (арбай) пшеницу 3-4 раза промывают холодной водой и замачивают в родниковой воде в деревянной, стеклянной или эмалированной посуде. По истечении определенного времени пшеницу покрывают марлей. По истечении некоторого времени семена начинают прорастать. Проросшие семена необходимо растолочь деревянной ступкой. Полученную смесь кладут в теплое молоко и помещают в теплое место. Когда хойтпак будет готов его просеивают марлей. Со временем добавляют молоко.

Итпек (). При добавлении в взбродившийся хойтпак теплого молока на его поверхности появляется итпек. Его очень любят дети.

Арага. Жидкость получаемая при перегонке хойтпака, после употребления которого человек пьянеет.

Какпак. Творожная масса которая остается на стенках шууруна после перегонки хойтпака.

Божа. Жидкая масса которая остается после перегонки хойтпака.

Ааржы. Высушенная на солнце творожная масса, выделяемая из божа.

Курут. Ааржы смешивают с сахаром и высушивают на солнце. Курут можно хранить в течении 2 лет.

Эксперименты

При работе над темой были использованы методы анкетирования и химического эксперимента.

В химическом эксперименте существуют методы качественного и количественного исследования содержания белков в продуктах.

К качественным методам относятся цветные реакции на белки.

Белки можно определять по цветным реакциям, которые дают отдельные аминокислоты или белки с различными реактивами.

При взаимодействии концентрированной азотной кислоты с белками появляется желтое окрашивание. Это реакцию называют ксантопротеиновой.

Белки также можно определить реактивом Милона, представляющий собой смесь солей ртути. В результате реакции образуется белый осадок, который при нагревании краснеет.

Биуретовая реакция выявляет не какую то определенную аминокислоту, а пептидную связь. При добавлении сульфата меди к щелочному раствору белка образуется комплексное соединение, окрашенное в сине- фиолетовый цвет.

Значение рассмотренных цветных реакций заключается в том, что они помогают установить, содержится ли в исследуемых жидкостях, кусочках органа или ткани белковые вещества. На основании цветных реакций разработаны методы точного определения количества белка. К таким методам относятся методы титриметрического анализа. Сущность, которого заключается в измерении объема раствора реактива известной концентрации, расходуемого для реакции с определяемым веществом. Основным приемом титриметрического анализа является титрование, заключающееся в постепенном прибавлении раствора реактива известной концентрации из бюретки к анализируемому раствору до достижения эквивалентности.

Реактивы и оборудование: растворы гидроксида натрия (с=0,1 моль/л), фенолфталеина (w=40%); колба на 150-200 мл, стаканчик на 100мл, бюретка, стеклянная палочка.

При добавлении к молоку формалина происходит разрушение третичной структуры белка, и среда становится более кислотной.

Методом титрования определяем количество щелочи, необходимое для нейтрализации ионов водорода и затем рассчитываем содержание белка в молоке с использованием эмпирического коэффициента 1,92[8]

Ход определения.

В коническую колбу на 100 мл с помощью пипетки отмеряем 10 мл свежего молока, подогретого до 30(С, добавляем 3-4 капли фенолфталеина и титруем щелочью до появления бледно-розовой окраски. Затем прибавляем 2 мл нейтрального раствора формалина, перемешиваем палочкой, окраска при этом исчезает. Продолжаем титрование пробы щелочью до появления такой же бледно-розовой окраски.

Результаты и обсуждение.

№ п/п Наименование блюд Масса продукта (г) Белки (г)

Саржаг (масло сливочное) 40 0,24

Ореме (сметана) 100 2,1

Ээжегей (творог) 130 14,4

Тарак (кефир) 200 5,6

Суттуг шай (чай с молоком) 200 1,4

Быштак (сыр) 100 23,4

Сут (молоко) 200 6,4

Содержание белка в 1 грамме продукта.

№ п/п Наименование блюд Масса продукта (г) Белки (г)

Саржаг (масло сливочное) 1 0,006

Ореме (сметана) 1 0,021

Ээжегей (творог) 1 0,11

кефир 1 0,028

Суттуг шай (чай с молоком) 1 0,007

Быштак (сыр) 1 0,23

Сут (молоко) 1 0,032

Подсчет количества белка в продуктах на 1 этапе производили на основании суточной нормы потребления продукта. Результаты показали, что наибольшее содержание белка в быштак, затем идет творог, молоко, тарак, суттуг шай, саржаг. На 2 этапе производили расчет содержания белка в 1 грамме продукта. Результаты опыта показывают, что наибольшее содержание белков в быштак- 0,23г, наименьшее содержание белков- в саржаг- 0,006г.

тувинские молочные национальные блюда богаты белками и являются полноценной пищей адаптированной к суровому климату республики.

наибольшее количество белка содержится в быштак.

суммарная масса изученных молочных продуктов составляет 75,2 г, что на 35,2г превышает суточную норму белка в рационе мужчин и на 31,2г- суточную норму белка женщины.

технология изготовления молочных продуктов тувинским народом за все время существования не изменилось, что говорит о бережном отношении к традициям тувинского народа.